Патенты автора Савина Лариса Ивановна (RU)
Изобретение относится к области генной инженерии и представляет собой две новые мутантные формы растительной формиатдегидрогеназы (ФДГ), обладающие повышенной термостабильностью по сравнению с исходным белком. В мутантных белках природный остаток аланина в положении, соответствующем положению 267 в исходной последовательности формиатдегидрогеназы из сои Glycine max, заменен на остаток метионина. Кроме того, в одном из мутантов доподнительно природный остаток изолейцина в положении 272 заменен на остаток валина. Изобретение позволяет получить формиатдегидрогеназы с повышенной температурной стабильностью. 2 н.п. ф-лы, 2 табл., 4 пр.
МУТАНТНАЯ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА (ВАРИАНТЫ) // 2545966
Изобретение относится к области генной инженерии и может быть использовано в процессах синтеза оптически активных соединений или физиологически активных веществ, детекции формиата, а также для получения стрессоустойчивых растений. Изобретение представляет собой четыре новые мутантные формы растительной формиатдегидрогеназы (ФДГ). В первом из предложенных мутантных белков природный остаток фенилаланина в положении, соответствующем положению 290 в последовательности формиатдегидрогеназы из сои Glycine max, заменен на остаток аланина. Во второй мутантной форме фермента этот же природный остаток фенилаланина 290 заменен на остаток тирозина, в третьей - на остаток треонина и в четвертой - на остаток глутамина. Изобретение позволяет получить формиатдегидрогеназы, обладающие улучшенными свойствами по сравнению как с ферментом дикого типа, так и с ранее описанными его мутантными формами 4 н.п. ф-лы, 2 табл., 5 пр.
МУТАНТНАЯ ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА (ВАРИАНТЫ) // 2522819
Изобретение относится к области генной и белковой инженерии и представляет собой три новые мутантные формы растительной формиатдегидрогеназы, обладающие улучшенными свойствами по сравнению с белком дикого типа. В первом из предложенных мутантных белков природный остаток фенилаланина в положении, соответствующем положению 290 в последовательности формиатдегидрогеназы из сои Glycine max, заменен на остаток аспарагина. Во второй мутантной форме фермента этот же природный остаток фенилаланина 290 заменен на остаток аспарагиновой кислоты, а в третьей - на остаток серина. Изобретение позволяет получить улучшенные варианты формиатдегидрогеназы с повышенной термостабильностью. 3 н.п. ф-лы, 3 табл., 5 пр.
МУТАНТНАЯ ОКСИДАЗА D-АМИНОКИСЛОТ (ВАРИАНТЫ) // 2507262
Изобретение относится к области генной инженерии и может быть использовано для детекции D-аминокислот в сложных образцах и в процессах ферментативного синтеза оптически активных веществ, альфа-кетокислот, цефалоспориновых антибиотиков и других органических соединений с использованием оксидаз. Получены новые мутантные формы оксидазы D-аминокислот из дрожжей Trigonopsis variabilis. В качестве исходного фермента использована мутантная оксидаза D-аминокислот из дрожжей Trigonopsis variabilis с заменой Cys108Phe. Предложенные новые мутантные формы отличаются тем, что аминокислотный остаток фенилаланина в положении, соответствующем положению 54 в последовательности вышеуказанной оксидазы D-аминокислот, замещен одним из следующих остатков - тирозина или серина. Изобретение позволяет получить мутантные оксидазы D-аминокислот, характеризующиеся улучшенными по сравнению с исходным мутантом и соответствующим ферментом дикого типа каталитическими свойствами. 2 н.п. ф-лы, 1 ил., 2 табл., 4 пр.
МУТАНТНАЯ ОКСИДАЗА D-АМИНОКИСЛОТ // 2412998
Изобретение относится к области генной и белковой инженерии
МУТАНТНЫЕ ОКСИДАЗЫ D-АМИНОКИСЛОТ // 2362806
Изобретение относится к области генной и белковой инженерии и может быть использовано для детекции D-аминокислот в сложных образцах и в процессах ферментативного синтеза оптически активных веществ, альфа-кетокислот, цефалоспориновых антибиотиков и других органических соединений с использованием оксидаз
Изобретение относится к биотехнологии и представляет собой рекомбинантную формиатдегидрогеназу, которая имеет аминокислотную последовательность, которая соответствует аминокислотной последовательности формиатдегидрогеназы дикого типа, содержащей остаток глутаминовой кислоты в положении, соответствующем положению 106 в последовательности формиатдегидрогеназы Mycobacterium vaccae N10, в котором остаток глутаминовой кислоты заменен на остаток аргинина
