Патенты автора Фурман Юрий Васильевич (RU)
Изобретение относится к применению пептида формулы H2N-D-Ala-L-Glu-L-Trp-COOH для гепатопротекторного воздействия и может быть использовано в медицине. При поражениях печени применяют пептид H2N-D-Ala-L-Glu-L-Trp-COOH, который обладает антиоксидантным и репаративным воздействием на гепатоциты, способен активировать репаративную регенерацию гепатоцитов, повышая число их митозов в печени, и снизить уровень продукта перекисного окисления липипидов – малонового диальдегида в клетках печени. 2 табл., 2 пр.
Изобретение относится к применению пептида, имеющего формулу H2N-L-Glu-L-Trp-D-Ala-COOH, обладающего антиоксидантным и репаративным эффектами для гепатопротекторного воздействия при поражениях печени. Технический результат: эффективное гепатопротекторное действие при поражениях печени. 2 табл., 2 пр.
Способ комплексной оценки количества окислительно модифицированных белков в биологических жидкостях // 2770562
Изобретение относится к медицине, а именно к клинической биохимии, и может быть использовано для комплексной оценки количества окислительно-модифицированных белков в биологических жидкостях. Осуществляют измерение оптической плотности предварительно подготовленного образца в диапазоне длин волн 230-535 нм, построение графика зависимости оптической плотности исследуемого образца от длины волны. График разбивают на сегменты по диапазонам длин волн поглощения фракциями: альдегиддинитрофенилгидразонов основного (АДНФГо) и нейтрального (АДНФГн) характера и кетон-динитрофенил-гидразонов основного (КДНФГо) и нейтрального (КДНФГн) характера: АДНФГн в диапазоне 230-367 нм; АДНФГо - 258-264 и 428-520 нм; КДНФГн - 363-367 нм; КДНФГо - 430-434 и 524-535 нм. В каждом сегменте при расчете площадей оптической плотности для каждой из фракций: SАДНФГн, SАДНФГо, SКДНФГн и SКДНФГо используют метод численного интегрирования - формулу Симпсона S= h/3[(y0+4(y1+y3+…+yn-1) + 2(y2+y4+…+yn-2)+yn)], где: S – площадь оптической плотности одной из фракций образца: SАДНФГн, SАДНФГо, SКДНФГн, SКДНФГо, y0, y1, y2, y3, y4, yn-2, yn-1, yn – показатели оптической плотности, h – шаг интервала оптической плотности. Общее количество окислительно-модифицированных белков рассчитывают суммированием площадей фракций SАДНФГн, SАДНФГо, SКДНФГн и SКДНФГо. Способ обеспечивает возможность увеличения точности комплексной оценки содержания окислительно модифицированных белков в биологических жидкостях при проведении спектрофотометрического анализа за счет применения способа расчета с использованием метода численного интегрирования - формулы Симпсона, позволяющего более подробно рассчитать полученные результаты исследования. 1 ил., 2 пр.
Изобретение относится к области медицины, в частности к клинической биохимии, и предназначено для определения окислительно-модифицированных белков в биологических жидкостях. В центрифужную пробирку помещают биологическую жидкость. Окрашивают содержащиеся в ней окислительно-модифицированные белки. Инкубируют образцы при температуре 18-20°С в течение 60 минут. Осаждают белки 20% трихлоруксусной кислотой. Полученный осадок растворяют в 2 мл 2%-ного раствора едкого натра. Количество окислительно-модифицированных белков определяют при помощи спектрофотометра в диапазоне длин волн 230-530 нм. Изобретение обеспечивает ускорение процесса проведения исследования количества окислительно-модифицированных белков в биологических жидкостях с улучшением качества проведения анализа спектрофотометрическим методом. 2 пр.
Изобретение относится к пищевой промышленности и биотехнологии. Промывают гольевую обрезь и гольевой спилок проточной водой. Осуществляют гидротермообработку сырья, золение и нейтрализацию следующим образом. Помещают сырье в 2-3%-ный раствор пероксида водорода. Добавляют в него йодид калия в количестве 1,5-2% от массы сырья. Нагревают до температуры 100°С и выдерживают в таком режиме в течение 8 мин. Добавляют едкий натр 1,5-2%-ной концентрации для проведения операции разволокнения коллагена в течение 5-6 ч. Промывают в течение 60-65 мин после щелочной обработки в проточной воде. Нейтрализуют уксусной кислотой до рН 7,0. Измельчают и гомогенизируют сырье. Изобретение обеспечивает упрощение способа получения целевого продукта, сокращение времени процесса получения и увеличение степени очистки коллагена. 2 пр.
Изобретение относится к способу получения ингибитора трипсина из люцерны посевной. Способ получения ингибитора трипсина из люцерны посевной путем температурной коагуляции сока, полученного из вегетативной массы люцерны, аффинной хроматографии на специфическом сорбенте, при этом очистку ингибитора трипсина из люцерны посевной проводят в один этап, для этого сок коричневого цвета помещают в емкость с мешалкой и сюда же вносят сорбент трипсин-сефарозу, затем содержимое перемешивают, пигменты и неспецифические связанные белки удаляют промыванием водой и ацетатным буфером с 0,3 М хлоридом натрия, десорбцию ингибитора осуществляют 0,15 М ацетатным буферным раствором с 0,3 М хлоридом натрия, тонкую очистку ингибитора проводят методом гель-фильтрации на сефадексе G-75, далее ингибитор осаждают сернокислым аммонием до насыщения 70% с последующим центрифугированием и подвергают диализу через полупроницаемую мембрану против воды с 0,3 М хлоридом натрия, полученный ингибитор трипсина замораживают и сушат в лиофильной сушилке при определенных условиях. Вышеописанный способ позволяет упростить способ получения целевого продукта, сокращает время проведения процесса получения и увеличивает степень очистки ингибитора трипсина из люцерны посевной.
Изобретение относится к биологии и ветеринарии, а именно к гематологии
Изобретение относится к области ветеринарии
Изобретение относится к области сельского хозяйства и может быть использовано для утилизации пухо-перовой крошки методом компостирования
