Патенты автора Савин Святослав Сергеевич (RU)

Изобретение относится к области генной инженерии и представляет собой две новые мутантные формы растительной формиатдегидрогеназы (ФДГ), обладающие повышенной термостабильностью по сравнению с исходным белком. В мутантных белках природный остаток аланина в положении, соответствующем положению 267 в исходной последовательности формиатдегидрогеназы из сои Glycine max, заменен на остаток метионина. Кроме того, в одном из мутантов доподнительно природный остаток изолейцина в положении 272 заменен на остаток валина. Изобретение позволяет получить формиатдегидрогеназы с повышенной температурной стабильностью. 2 н.п. ф-лы, 2 табл., 4 пр.

Изобретение относится к области генной инженерии и может быть использовано в процессах синтеза оптически активных соединений или физиологически активных веществ, детекции формиата, а также для получения стрессоустойчивых растений. Изобретение представляет собой четыре новые мутантные формы растительной формиатдегидрогеназы (ФДГ). В первом из предложенных мутантных белков природный остаток фенилаланина в положении, соответствующем положению 290 в последовательности формиатдегидрогеназы из сои Glycine max, заменен на остаток аланина. Во второй мутантной форме фермента этот же природный остаток фенилаланина 290 заменен на остаток тирозина, в третьей - на остаток треонина и в четвертой - на остаток глутамина. Изобретение позволяет получить формиатдегидрогеназы, обладающие улучшенными свойствами по сравнению как с ферментом дикого типа, так и с ранее описанными его мутантными формами 4 н.п. ф-лы, 2 табл., 5 пр.

Изобретение относится к области генной и белковой инженерии и представляет собой три новые мутантные формы растительной формиатдегидрогеназы, обладающие улучшенными свойствами по сравнению с белком дикого типа. В первом из предложенных мутантных белков природный остаток фенилаланина в положении, соответствующем положению 290 в последовательности формиатдегидрогеназы из сои Glycine max, заменен на остаток аспарагина. Во второй мутантной форме фермента этот же природный остаток фенилаланина 290 заменен на остаток аспарагиновой кислоты, а в третьей - на остаток серина. Изобретение позволяет получить улучшенные варианты формиатдегидрогеназы с повышенной термостабильностью. 3 н.п. ф-лы, 3 табл., 5 пр.

Изобретение относится к области генной инженерии и может быть использовано для детекции D-аминокислот в сложных образцах и в процессах ферментативного синтеза оптически активных веществ, альфа-кетокислот, цефалоспориновых антибиотиков и других органических соединений с использованием оксидаз. Получены новые мутантные формы оксидазы D-аминокислот из дрожжей Trigonopsis variabilis. В качестве исходного фермента использована мутантная оксидаза D-аминокислот из дрожжей Trigonopsis variabilis с заменой Cys108Phe. Предложенные новые мутантные формы отличаются тем, что аминокислотный остаток фенилаланина в положении, соответствующем положению 54 в последовательности вышеуказанной оксидазы D-аминокислот, замещен одним из следующих остатков - тирозина или серина. Изобретение позволяет получить мутантные оксидазы D-аминокислот, характеризующиеся улучшенными по сравнению с исходным мутантом и соответствующим ферментом дикого типа каталитическими свойствами. 2 н.п. ф-лы, 1 ил., 2 табл., 4 пр.

Изобретение относится к биотехнологии, а именно к способу получения гидролазы эфиров альфа-аминокислот путем биосинтеза рекомбинантными бактериями. Для осуществления способа сконструирован рекомбинантный штамм бактерий Escherichia coli ВКПМ В-11271 - продуцент гидролазы эфиров альфа-аминокислот из Xanthomonas rubrilineans ВКПМ В-9915, полученный путем трансформации штамма-реципиента Escherichia coli BL21(DE3) плазмидной ДНК, соответствующей нуклеотидной последовательности SEQ ID NO 1, содержащей ген aehR гидролазы эфиров альфа-аминокислот из Xanthomonas rubrilineans ВКПМ В-9915, не модифицированный на 5′-конце последовательностью, кодирующей полигистидиновый «хвост», и находящийся под контролем промотора Т7, а также ген устойчивости к канамицину Kan. Изобретение позволяет получать гидролазу эфиров альфа-аминокислот с высокой степенью эффективности. 2 н.п. ф-лы, 3 ил., 1 табл., 7 пр.

Изобретение относится к области биотехнологии и касается рекомбинантного штамма Escherichia coli ВКПМ В-11246 - продуцента гидролазы эфиров альфа-аминокислот из Xanthomonas rubrilineans ВКПМ В-9915 и способа микробиологического синтеза такой гидролазы. Представленный штамм сконструирован путем трансформации штамма-реципиента Escherichia coli BL21(DE3) плазмидной ДНК, содержащей кодирующую область гена aehR гидролазы эфиров альфа-аминокислот Xanthomonas rubrilineans ВКПМ В-9915 под контролем промотора Т7 и ген устойчивости к канамицину Kan гидролазы эфиров альфа-аминокислот из Xanthomonas rubrilineans ВКПМ В-9915. Представленный способ синтеза гидролазы эфиров альфа-аминокислот осуществляют путем культивирования штамма-продуцента Escherichia coli ВКПМ В-11246 с добавлением в состав среды канамицина и изопропил-β-D-тиогалактозида в качестве индуктора экспрессии получаемого продукта. Изобретения обеспечивают высокий уровень биосинтеза целевого продукта, что может быть использовано для разработки методов получения биокатализаторов процессов синтеза аминопенициллинов и аминоцефалоспоринов. 2 н.п. ф-лы, 3 ил., 1 табл., 5 пр.

Изобретение относится к области биотехнологии и касается рекомбинантного штамма Escherichia coli ВКПМ В-11246 - продуцента гидролазы эфиров альфа-аминокислот из Xanthomonas rubrilineans ВКПМ В-9915 и способа микробиологического синтеза такой гидролазы. Представленный штамм сконструирован путем трансформации штамма-реципиента Escherichia coli BL21(DE3) плазмидной ДНК, содержащей кодирующую область гена aehR гидролазы эфиров альфа-аминокислот Xanthomonas rubrilineans ВКПМ В-9915 под контролем промотора Т7 и ген устойчивости к канамицину Kan гидролазы эфиров альфа-аминокислот из Xanthomonas rubrilineans ВКПМ В-9915. Представленный способ синтеза гидролазы эфиров альфа-аминокислот осуществляют путем культивирования штамма-продуцента Escherichia coli ВКПМ В-11246 с добавлением в состав среды канамицина и изопропил-β-D-тиогалактозида в качестве индуктора экспрессии получаемого продукта. Изобретения обеспечивают высокий уровень биосинтеза целевого продукта, что может быть использовано для разработки методов получения биокатализаторов процессов синтеза аминопенициллинов и аминоцефалоспоринов. 2 н.п. ф-лы, 3 ил., 1 табл., 5 пр.

Изобретение относится к области генной и белковой инженерии

Изобретение относится к биотехнологии и представляет собой рекомбинантную формиатдегидрогеназу, которая имеет аминокислотную последовательность, которая соответствует аминокислотной последовательности формиатдегидрогеназы дикого типа, содержащей остаток глутаминовой кислоты в положении, соответствующем положению 106 в последовательности формиатдегидрогеназы Mycobacterium vaccae N10, в котором остаток глутаминовой кислоты заменен на остаток аргинина
Мы будем признательны, если вы окажете нашему проекту финансовую поддержку!

 


Наверх