Способ контроля качества мяса

 

ОПИСАН ИЕ

ИЗОБРЕТЕНИЯ г >487346

Союз Советских

Социалистических

Республик

К АВТОРСКОМУ СВИДЕТЕЛЬСТВУ (61) Дополнительное к авт. свид-ву— (22) Заявлено 04.10.71 (21) 1703833/28-13 с присоединением заявки 1че— (23) Приоритет—

Опубликовано 05.10.75. Бюллете".ü .хе 37

Дата опубликования описания 29.03.76 (51) М. Кл. G 01п ЗЗ, 12

Государственный комитет

Совета Министров СССР (53) УДК 543.865 (088.8) по делам изобретений и открытий (72) Авторы ивобретения

Н. А. Головкин, Л. A. Мелузова и H. П. Шарова (71) Заявитель

Ленинградский технологический институт холодильной промышленности (54) СПОСОБ КОНТРОЛЯ КАЧЕСТВА МЯСА

Известен способ контроля качества мяса по тирозону путем атакуемости протеолитическими ферментами.

С целью повышения точности контроля по предлагаемому способу атакуемости протеоlllтическими ферментами подвергают фиориллярные белки, которые выделяют из мяса хлористым калием в две стадии, на первой — мясо экстрагируют в 0,5 М раствора хлористого калия для удаления катепсинов, а на второй— полученный остаток экстрагируют в 1,1 14 растворе хлористого калия для удаления соединительной тка ни.

Предлагаемый способ осуществляют следующим образом.

Из мяса выделяют фибриллярные белки в две стадии в 0,5 М и 1,1 М растворе хлористого калия, удаляя на первой стадии катепсины, а на второй соединительную ткань. По,1учаемый вязкий раствор фибриллярных белков мышечной ткани после трехкратного разбавления подвергают анализу на содержанимукополисахаридов и атакуемости ферментами.

Реакционную смесь гидролизуют и в полученном гидролизате устанавливают содержание мукополисахаридов.

Одновременно определяют количество мукополисахаридов в пробе белка, не подвергнутого гидролизу.

По разнице значени1г определяют значение связанных мукопол исахаридов.

Атакуемость белка ферментами опрсдслчгот спектрофотомстрпческн по никог!леггпю TI1розина, ооразующегося при гндролизс белка пэд действием ферментов.

Пример. 8 г мьгшечной ткани (глютеус) растирают 1,5-кратным объемом фосфатного буфера ионной силы (ц) 0,08 прн рН 7,4 и

10 0 С в течение 30 лпн. Затем белки отделяют на охл",æäàåìîé центрифуге прн 6000 g 3 лин проводя этот процесс два раза.

Осадок экстрагируют 20 лл 0,5 11 хлористого калия с боратным буфером рН 8,6 нон-!

5 ной силы 0,1 при условиях, описанных выше.

Полученный остаток мышц, свободный от белков саркоплазмы и фибриллярных белков, растворимых прп ионовой силе 0.6, экстрагпруют далее 30 лл 1,1 .Ц хлористого ка20 лия с боратным буфером рН 6,8 ионной силы

0,1 при О С 30 .вин. Затем центрифугируют в течение 1 час. При этом получают вязкий раствор фибриллярных белков мышечной ткани, растворимых при ионной силе 1,2; рас25 твор после трехкратного разбавления анализируют на содержание мукополисахаридов и атакуемости ферментами.

Для определения связанных мукополисахаридов берут 0,5 льг экстракта фибрплляр30 ных белков, растворимых при ионной силе

487346

10

b рранолдищелоносщь ранВния юапоноьенного л 1c а терцы

Рог

30ттсртидание

1,2; 0,2 мл 6 í. НС1; 0,4 мл 85%-ной НСООН;

1,1 мл бидистиллирован ной Н О.

Реакционную смесь гидрол;tçóþò при

100 C в течение 2 час и в полученном гидролизате уста навливают содержание мукополисахаридов по гексуроновым кислотам орционоловым методом.

Одновременно определяют мукополисахариды в пробе белка, не подвергнутого гидролизу.

По раз нице значений в белковом гидролизате и в пробе белка, не подвергнутого гидролизу, определяют содержание связанных мукополисахаридов.

Для определения атакуемости берут мл экстракта фибрилля рных белков, растворимых при р 1,2, 2 мл боратного буфера; 1 мл основного раствора фермента, содержащего

1 мг/л и 0,2 мл анти септика.

В случае определения атакуемости белков трипсином рН реакционной смеси устанавливают 7,6 а химотрипсином — 8,0.

Атакуемость белка ферментами определяют спектрофотометрически по накоплению тирозина, образующегося при гидролизе белка в течение 4 час под действием ферментов при 37 С.

Данные содержания му кополисахаридов и атакуемости фибриллярных белков мышечной ткани трипсином и химотрипсином B динамике хранения мяса при минус !8 С представлены на графиках чертежей, где на фиг. 1 показана атакуемость белков в у (гаммах) тирозина, образующегося при гидролизе 1 мг белка при оптимальных условиях под действием тригсина (кривая 1) и химотрипсина (кривые 3 и 4) мяса, замороженного в парIÎ ном состоянии (кривые 1 и 3), и после естественной ферментации (кривые 2 и 4) и на фиг. 2 показано, накопление мукополисахаридов мяса в парном состоянии (кривая 1) и у ферментирсванно"0 мяса (кривая 2).

Предмет изобретения

Способ контроля качества мяса по тирозину путем атакуемости протеолитичаскими

2О фермвнтами, отличаюцийся тем, что, с целью повышения точности контроля, атакуемости протеолитическими ферментами подвергают фибриллярные белки, которые выделяют из мяса хлористым калием в две .стадии, на первой — мясо экстрагируют в 0,5 М растворе хлористого калия для удаления катепсинов, а,на второй — полученный остаток экстрагируют в 1,1 hf растворе хлористого калия для удаления соединительной ткани.

487346

20 фиг 2

Составитель А. Бражникова

Техред Т. Миронова Корректор В. Гутман

Редактор Л. Гончарова

Заказ 169/340 Изд. № 113 Тираж 902 Подписное

ЦНИИПИ Государственного комитета Совета Министров СССР по делам изобретений и открытий

Москва, Ж-35, Раушская наб., д. 4/5

Тип. Харьк. фил. пред. «Патент»

1 2

За иоражи&ло с 5 6

/1 ХЖЛ@ипюЛьиССщь ярамния зстрйтнн//гю /(асп, /(гсдцу/ (2